Investigation of Specific Binding Proteins to Photoaffinity Linkers for Efficient Deconvolution of Target Protein
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
Photoaffinity labeling of retinoic acid-binding proteins.
Retinoid-binding proteins are essential mediators of vitamin A function in vertebrate organisms. They solubilize and stabilize retinoids, and they direct the intercellular and intracellular trafficking, transport, and metabolic function of vitamin A compounds in vision and in growth and development. Although many soluble retinoid-binding proteins and receptors have been purified and extensively...
متن کاملnano-rods zno as an efficient catalyst for the synthesis of chromene phosphonates, direct amidation and formylation of amines
چکیده ندارد.
Photoaffinity labeling of rat androgen binding protein.
The photoinactivation and photoaffinity labeling of androgen binding sites present in cytosol prepared from intact sexually mature rat epididymides have been demonstrated by using unlabeled and [3H]-labeled 17 beta-hydroxy-4,6-androstadien-3-one. Both photoinactivation and photolabeling are dependent upon exposure to light. These processes are inhibited when photolysis is conducted in the prese...
متن کاملinvestigation of thermal comfort properties of woven sport fabric using blend of estabragh fibers
امروزه لباس در نظر ورزشکاران و کسانی که برای اوقات فراغت خود و یا برای رسیدن به اندامی متعادل، ورزش می کنند؛ بسیار با اهمیت است. احساس مطلوب از لباس در زمره خصوصیات راحتی پوشش می باشد. خصوصیات انتقال رطوبت لباس، در ارزیابی راحتی حسی و حرارتی منسوجات تولید شده از آن ها بسیار مهم است. هدف از این تحقیق، معرفی پارچه جدید است که متشکل از الیاف استبرق با خواص منحصر به فرد می باشد. استبرق لیف طبیعی تو...
Purification and photoaffinity labelling of a rat cytosolic binding protein specific for 3-methylcholanthrene.
Rat hepatic cytosolic proteins which sediment at 4-5 S on sucrose gradients exhibit high-affinity saturable binding for the carcinogen 3-methylcholanthrene. A rat liver protein of Stokes' radius 3 nm, Mr by sodium dodecyl sulphate/polyacrylamide-gel electrophoresis of 39,000 and with specific 3-methylcholanthrene-binding activity sedimenting at 4.5 S, has been purified 315-fold to apparent homo...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: ACS Chemical Biology
سال: 2015
ISSN: 1554-8929,1554-8937
DOI: 10.1021/acschembio.5b00671